@article{oai:mdu.repo.nii.ac.jp:00001823,
 author = {KISO, AKIKO and MATSUO, KAZUKO and ONOZAWA, SATOSU and SHIBATA, YUKINAGA and HASEGAWA, HIROMASA and FUJIMURA, SETSUO},
 issue = {2},
 journal = {松本歯学},
 month = {Dec},
 note = {application/pdf, 歯周病原菌の一つである偏性嫌気性グラム陰性桿菌Prevotella intermedia ATCC２５６１１株の培養上清中のタンパク分解酵素を硫酸アンモニウム塩析，イオン交換クロマトグラフィー，セファクリルゲル濾過で部分精製し，その酵素学的性状を調べた．タンパク分解活性はアゾ色素結合コラーゲン（アゾコル）を用いた．レマゾ－ルブリアントブルー結合ハイドパウダーの分解も見られたが，その活性はアゾコルに対して約５０％であった．また，フィブリン溶解とカゼイン分解活性も認められた．分子量はゲル濾過法で２８kDa と算定され，本酵素はセリン酵素阻害剤と金属キレーターで強く阻害されたが，システイン酵素の阻害剤および還元剤による影響はなかったので，メタロ・セリン酵素に分類される．反応の至適pH は７．０～７．５にあり，酵素の５０％失活に要する時間は，５０℃加熱で２５分を要したが，６０℃では５分であった．P. intermedia のペプチダーゼについての報告はかなりなされているが，無論ぺプチダーゼはタンパク質に直接作用するのではなく，ペプチダーゼが働くにはタンパク質からのペプチドの蓄積が必要である．しかし，それを供給する本菌のタンパク分解酵素についての知見はまだ不十分であり，さらに詳しい性状把握ががなされるべきである．我々も今後，このレポートで扱ったタンパク分解酵素の，完全精製と合成基質の探索をし，より詳細な研究を推進する必要があると考える．},
 pages = {120--125},
 title = {Characterization of a proteinase using a partially purified sample of Prevotella intermedia},
 volume = {39},
 year = {2013}
}