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  1. 松本歯学(Print edition:ISSN 0385-1613 Online edition:ISSN 2188-7233)
  2. 46巻(2020)
  3. 2号(2020.12)

Preference for threonine over serine near the active site metal of superoxide dismutase in Porphyromonas gingivalis:Effect of Gly 155 to Ser mutation

https://mdu.repo.nii.ac.jp/records/2933
https://mdu.repo.nii.ac.jp/records/2933
b1db46ba-7a3d-4a33-a11f-e3a5b0e133f9
名前 / ファイル ライセンス アクション
matsumoto_shigaku46-2-01.pdf 本文 (3.1 MB)
Item type 松本歯学/学術雑誌論文 / Journal Article(1)
公開日 2021-03-16
タイトル
タイトル Preference for threonine over serine near the active site metal of superoxide dismutase in Porphyromonas gingivalis:Effect of Gly 155 to Ser mutation
言語 en
言語
言語 eng
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 site–directed mutagenesis
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 superoxide dismutase
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 Porphyromonas gingivalis
資源タイプ
資源タイプ識別子 http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
資源タイプ journal article
その他(別言語等)のタイトル
その他のタイトル Porphyromonas gingivalis SOD の活性中心金属の近位には,トレオニンがセリンよりも優先的に選択される:155位Gly をSer に変異させた影響
著者 MIHARA, MASASHI

× MIHARA, MASASHI

MIHARA, MASASHI

KOMACHIYA, MIHO

× KOMACHIYA, MIHO

KOMACHIYA, MIHO

ARAI, ATSUSHI

× ARAI, ATSUSHI

ARAI, ATSUSHI

KAWAHARA, YOSHIMI

× KAWAHARA, YOSHIMI

KAWAHARA, YOSHIMI

OKUBO, YUICHIRO

× OKUBO, YUICHIRO

OKUBO, YUICHIRO

YAMAKURA, FUMIYUKI

× YAMAKURA, FUMIYUKI

YAMAKURA, FUMIYUKI

HIROOKA, YUKIHIRO

× HIROOKA, YUKIHIRO

HIROOKA, YUKIHIRO

著者別名 三原, 正志

× 三原, 正志

三原, 正志

小町谷, 美帆

× 小町谷, 美帆

小町谷, 美帆

荒井, 敦

× 荒井, 敦

荒井, 敦

川原, 良美

× 川原, 良美

川原, 良美

大久保, 裕一郎

× 大久保, 裕一郎

大久保, 裕一郎

山倉, 文幸

× 山倉, 文幸

山倉, 文幸

平岡, 行博

× 平岡, 行博

平岡, 行博

抄録
内容記述タイプ Abstract
内容記述 Summary In this study, we analyzed the cambialistic superoxide dismutases (SODs) of Porphyromonas gingivalis (Pg–SODs) with a mutation directed at glycine position 155 to introduce serine. Glycine 155 is a highly conserved outer sphere in manganese–containing SODs (Mn–SODs), even though threonine is substituted at this position in most iron–containing SODs (Fe–SODs). Conversion of glycine 155 may affect the metal–specific activity of SODs, including that of cambialistic Pg–SODs.Previously, we reported that a Pg–SOD Gly155Thr mutant exhibited a substantially changed metalspecific activity from that of a cambialistic type to an Fe–specific type. Although serine and threonine equally contribute to protein function, serine has never been observed at position 155 in SODs. In order to elucidate this phenomenon, we created a Pg–SOD mutant Gly155Ser. The specific Fedependent activity of this mutant was almost identical to the wild–type SOD, whereas the Mndependent activity exhibited a 60% reduction. The ultraviolet–visible absorption of Fe– and Mnreconstituted mutant SODs did not exhibit characteristic absorption spectra. Similar to the wild–typeSODs, the mutant SODs exhibited a single band with identical mobilities after separation by polyacrylamide gel electrophoresis. However, their behavior after anion–exchange chromatography differed from that of the wild–type SODs. Thus, Gly155 is considered to be an essential residue for maintaining the hydrogen–bond network for Mn–specific and Fe/Mn–tolerant activity. Gly155 was possibly retained instead of Ser during the evolution of SODs owing to its increased efficiency in maintaining a dimeric structure.
書誌情報 松本歯学
en : Journal of the Matsumoto Dental University Society

巻 46, 号 2, p. 59-69, 発行日 2021-03-16
出版者
出版者 松本歯科大学学会
ISSN
収録物識別子タイプ ISSN
収録物識別子 2188-7233
書誌レコードID
収録物識別子タイプ NCID
収録物識別子 AA12684554
フォーマット
内容記述タイプ Other
内容記述 application/pdf
著者版フラグ
出版タイプ VoR
出版タイプResource http://purl.org/coar/version/c_970fb48d4fbd8a85
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Ver.1 2023-06-19 07:52:13.730292
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