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  1. 松本歯学(Print edition:ISSN 0385-1613 Online edition:ISSN 2188-7233)
  2. 10巻(1984)
  3. 2号

Purification and Partial Characterization of Leucine Aminopeptidase from Actinomyces viscosus

https://mdu.repo.nii.ac.jp/records/1381
https://mdu.repo.nii.ac.jp/records/1381
5715a91c-a873-4444-b2f8-028952009d0b
名前 / ファイル ライセンス アクション
matsumoto_shigaku_10-02-03.pdf matsumoto_shigaku_10-02-03.pdf (505.6 kB)
Item type Journal Article(1)
公開日 2012-05-24
タイトル
タイトル Purification and Partial Characterization of Leucine Aminopeptidase from Actinomyces viscosus
言語 en
言語
言語 eng
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 Leucine aminopeptidase
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 purification
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 A.viscosus
資源タイプ
資源タイプ識別子 http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
資源タイプ journal article
著者 NAKAMURA, TAKESHI

× NAKAMURA, TAKESHI

NAKAMURA, TAKESHI
KIUCHI, NAOTO
FUJIMURA, SETSUO

抄録
内容記述タイプ Abstract
内容記述 Leucine aminopeptidase was purified from cell-free extracts of Actinomyces viscosus ATCC 19246 and some properties were investigated. The enzyme had a molecular weight of 65,000 and its isoelectric point was 4.0. Optimum pH was found at 7.0. The enzyme was quite labile over 40℃. It was sensitive to inhibition by diisopropylfluorophosphate, phenylmethane sulfonylfluoride, or tosyl-L-lysine chloromethyl ketone. Inhibition by urea was also obvious and this inhibition was found to be irreversible. Ca^<2+>, Mg^<2+>, Mn^<2+> or Co^<2+> had no no effect on the activity. Leucine-P-nitroanilide was the most suitable substrate among the tested synthetic substrates.
書誌情報 松本歯学

巻 10, 号 2, p. 130-135, 発行日 1984-12-31
出版者
出版者 松本歯科大学学会
ISSN
収録物識別子タイプ ISSN
収録物識別子 0385-1613
書誌レコードID
収録物識別子タイプ NCID
収録物識別子 AN00232590
フォーマット
内容記述タイプ Other
内容記述 application/pdf
著者版フラグ
出版タイプ VoR
出版タイプResource http://purl.org/coar/version/c_970fb48d4fbd8a85
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Ver.1 2023-06-19 08:15:12.430861
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